Haute Ecole de la Province de Liège
Informations générales sur l'unité d'enseignement : "Biochimie 1"
| Cycle | 1 | |||||||||
| Niveau du cadre francophone de certification | 6 | |||||||||
| Code | GBM-1-012 2.1.1 | |||||||||
| Crédits ECTS | 6 | |||||||||
| Volume horaire (h/an) | 62 | |||||||||
| Période | Quadrimestre 1 | |||||||||
| Implantation(s) | Santé Motricité - Liège | |||||||||
| Unité | Obligatoire | |||||||||
| Responsable de la fiche | FRANCK, Marianne | |||||||||
| Pondération | 60 | |||||||||
| Composition de l'unité d'enseignement |
|
|||||||||
| Prérequis |
|
|||||||||
| Corequis | - |
-
Acquis d'apprentissage spécifiques sanctionnés par l'évaluation
Cours:Reconnaître et/ou reproduire les principales molécules vues
Cours:Décrire et différencier les différentes classes de molécules biochimiques (glucides, lipides, protides, enzymes)
Cours:Relier structure et fonction(rôle) d'une protéine, illustrer ce lien par des exemples concrets; discuter des propriétés physico-chimiques des protéines;expliquer les différents niveaux de structure d'une protéine;comparer protéines fibreuses et globulaires; distinguer au niveau structure et propriétés les acides aminés composants les protéines et les peptides; distinguer peptides et protéines; comparer les différentes méthodes de séparation des protéines et acides aminés
Cours: Démontrer l'importance et le rôle des enzymes et coenzymes dans le métabolisme cellulaire,décrire le mode d'action d'une enzyme,décrire le mode d'action des différents coenzymes, expliquer la cinétique enzymatique, discuter des différents modes de régulation enzymatique, différencier et comparer enzyme michaélienne et enzyme allostérique,différencier les différents types d'inhibiteurs, résoudre des exercices concrets d'enzymologie
Cours:Expliquer les mécanismes bioénergétiques (principes de base de la thermodynamique, variation d'énergie libre standard, couplage des réactions métaboliques, potentiel rédox); démontrer le rôle de l'ATP au niveau cellulaire et décrire ses modes de formation;discuter des oxydations biologiques
Cours:Discuter des processus de production d'énergie dans les différents types cellulaires, expliquer et localiser le mécanisme de phosphorylation oxydative (structure,rôle,localisation et réactions globales des 5 complexes), schématiser la chaine respiratoire mitochondriale, décrire son fonctionnement,ses dysfonctionnements ainsi que sa régulation, expliquer la théorie chimiosmotique de Mitchell
Cours:Traduire un schéma en texte et vice-versa, utiliser le vocabulaire biochimique adéquat
Laboratoire: Utiliser les appareils tels que spectrophotomètre UV-Vis, appareil d'électrophorèse, colonne séparative...tout en respectant les règles de sécurité du laboratoire
Laboratoire: Appliquer les notions théoriques de la spectrométrie d'absorption (loi de Beer-Lambert, spectre d'absorption, coefficient d'extinction molaire, droite d'étalonnage..) au dosage de certains substrats (colorants,glucose, protéines,..)
Laboratoire: Appliquer les bases théoriques d'enzymologie aux analyses de laboratoire (cinétique enzymatique, paramètres cinétiques, activité enzymatique, inhibiteurs,...)
Laboratoire: Différencier les techniques de dosage (colorimétrique, chimique, enzymatique, cinétique,...)et justifier l'importance de l'utilisation d'un standard, d'un blanc, d'un blanc réactif, d'un témoin
Laboratoire: Appliquer un mode opératoire avec rigueur et organiser les paramètres préanalytiques (préparation du matériel, numérotation de l'essai, vérification du standard,...)et post-analytiques (rangement du matériel, vaisselle, déchets,...) tout en respectant les règles de sécurité du laboratoire
Laboratoire: Présenter les résultats sous forme de texte, tableaux et graphiques, interpréter et analyser les résultats obtenus avec un esprit critique, rédiger un cahier de laboratoire, expliquer et comparer les principes des méthodes utilisées,justifier le choix d'une méthode
Laboratoire : optimiser une procédure analytique de manière à rendre le résultat le plus fiable possible. Pouvoir justifier de ses choix. Présenter un résultat avec l’incertitude de mesure.
-
Objectifs
-
Biochimie :
- Ce cours renferme un ensemble important de connaissances de base sur lesquelles doivent pouvoir s'appuyer tous les autres cours de base à orientation scientifique. La composition de la matière vivante, ainsi que les transformations subies par les molécules organiques sont en effet les bases nécessaires à la compréhension des mécanismes moléculaires enseignés dans les cours de physiologie, de pathologie, de chimie médicale, de biologie moléculaire....
- La qualité des réflexions imposées par les mécanismes biochimiques étudiés servira à développer des capacités d'analyse, de synthèse et d'intégration, des raisonnements rigoureux et logiques, à établir des liens de cause à effets, des relations fonctionnelles entre les différents systèmes métaboliques, bref à comprendre le fonctionnement global du corps humain.
- Ce cours servira aussi à donner les bases théoriques nécessaires aux analyses de laboratoire (notamment en enzymologie) et à comprendre l’importance et la variabilité des paramètres dosés en laboratoire.
Laboratoire de biochimie :
- Approcher les connaissances théoriques de la technologie biochimique
- Acquérir un certain savoir-faire et une certaine autonomie, apprendre à planifier un travail expérimental et à utiliser certains appareils
- Acquérir une rigueur expérimentale dans l'analyse et un sens critique dans l'exploitation des résultats.
-
Contenus
-
Biochimie :
- Composition de la matière vivante
- Les protides : structure et propriétés physico-chimiques des acides aminés, peptides et protéines; techniques de séparation et de purification.
- Les enzymes : définition, classification et mécanisme d’action ; cinétique enzymatique ; mesure de l’activité enzymatique ; les coenzymes ; les inhibiteurs ; systèmes de régulation.
- Bioénergétique: principes de base de la thermodynamique (rappel); ATP; oxydations biologiques.
- Chaine respiratoire mitochondriale et phosphorylations oxydatives
Laboratoire de biochimie :
- Photométrie et spectrophotométrie d'absorption : notions théoriques (loi de Beer-Lambert, spectres d'absorption) ; manipulations (spectres d'absorption de colorants et calcul du coefficient d'absorption molaire, droite d'étalonnage); photométrie des milieux troubles; spectrophotpmétrie visible et UV
- Enzymologie : cinétique enzymatique (détermination de KM et VM ; inhibitions) ; optimalisation des dosages de l’activité enzymatique (influence des différents paramètres).
- Techniques séparatives : séparations électrophorétiques
- Dosages d'applications en chimie médicale (substrats sanguins).
-
Méthodes d'enseignement et d'apprentissage
- Cours magistraux
- Travaux de laboratoire
-
Autres méthodes
-
Evaluation
Biochimie (partie 1) - Examen Ecrit
- Evaluation Continue
Laboratoire de biochimie (partie 1) - Examen Ecrit
- Evaluation Continue
- Examen Pratique
-
Langue(s) de l'unité d'enseignement
- Français
-
Supports de cours
Biochimie Dossier de travail Tome 1 Franck Marianne Laboratoire de biochimie Franck Marianne, Brumioul Dominique
-
Lectures conseillées
Biochimie :
HARPER, Précis de Biochimie de Harper, Presses de l'Université Laval, 7ème Edition, 1989
MOUSSARD C., En bref, la biochimie, Ed. De Boeck, 1999.
RAWN J.D.,Traité de Biochimie, Ed. De Boeck Université, 1989
SCOPES R., Protein purification, Principles and Practice, Springer Verlag, 1982.
STRYER L., Stryer’s Biochemistry, W.H.Freeman, Oxford, 1995.
Laboratoire de biochimie :
PLUMMER D.T., Introduction aux techniques de Biochimie, Ed. McGraw-Hill, Paris, 1989
AUDIGIE Cl., DUPONT G., ZONSZAIN F., Principes des méthodes d'analyse biochimique, t. 1 et 2, 4e Ed., Ed. Doin, Paris, 1993
GAVRILOVIC M., MAGINOT M.J., SCHWARTZ-GAVRILOVIC L., WALLACH J., Manipulations d'analyse biochimique, 3e Ed., Ed. Doin, Paris, 1996